ナカムラ ノブヒロ
NAKAMURA NOBUHIRO
中村 暢宏 所属 京都産業大学 生命科学部 先端生命科学科 職種 教授 |
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研究期間 | 2017/04/01~2020/03/31 |
研究課題 | ゴルジ体にはタネがある!? |
実施形態 | 科学研究費補助金 |
研究委託元等の名称 | 日本学術振興会 |
研究種目名 | 基盤研究(C) |
研究機関 | 京都産業大学 |
研究者・共同研究者 | 中村 暢宏 |
概要 | YIPF6の発現が低く抑制されている原因を引き続き検討した。まず,YIPF6の細胞質領域と,膜貫通領域のどちらに発現を調節する部位が存在するかを検討するために,YIPF6およびYIPF2の細胞質領域と膜貫通領域を入れ替えた組み替え体を作製し,HeLa細胞に発現させて,発現量の比較を行った。YIPF2の細胞質領域とYIPF6の膜貫通部位を持つ組み替え体は,YIPF2よりやや低いがYIPF2に近い高い発現効率を示した。反対にYIPF6の細胞質領域とYIPF2の膜貫通部位を持つ組み替え体は,YIPF6よりやや高いものの,低い発現効率を示した。したがって,YIPF6の細胞質領域に発現を抑制する情報があることが示唆された。 一方,YIPF6およびYIPF2を共発現させると,YIPF6およびYIPF2の発現量が共に上昇することが明らかとなった。このことから,YIPF6およびYIPF2,特にYIPF6が不安定であり,単独発現では分解されるが複合体を形成すると安定化することが示唆された。小胞体は膜タンパク質の品質管理の場であり,複合体形成できない過剰の膜タンパク質がERADで分解されることが知られている。そこで,ERAD/プロテアソーム阻害剤であるエポキソマイシンを用いてYIPF6およびYIPF2がERADで分解されている可能性を調べた。YIPF6およびYIPF2の単独発現時にはエポキソマイシン処理で,いずれのタンパク質の量も増加したことから,YIPF6およびYIPF2の単独発現では,いずれのタンパク質もERADで分解されることが明らかとなった。 |
PermalinkURL | https://researchmap.jp/nnosaru3/awards/29554097 |